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ホーム > 認知症先進医療開発センター > 部門 > アルツハイマー病研究部 > 発症機序解析研究室

発症機序解析研究室

研究目的

アミロイドβ蛋白質の蓄積に始まり、数十年をかけ進行するアルツハイマー病の発症機構の全体像を、遺伝子、細胞レベルで解明し、新たな危険遺伝子群の発見と神経変性の抑止に焦点をあてた治療薬開発を目指します。

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研究室ホーム

 アルツハイマー病は,脳の広範な領域で神経細胞死がおこる進行性の神経変性疾患です。 アミロイドベータ(Aβ)と呼ばれるタンパク質の脳内での蓄積が原因と考えられていますが,症状の進行を止めるためには,脳内のAβ量を減少させることに加え,進行中の神経細胞死を抑止する必要があります。しかし現在までのところ,そのような治療法は存在しません。一方で、脳内にAβが大量に蓄積しているにも関わらず,アルツハイマー病を発症しない人々も存在します。この事実は,Aβ蓄積に伴う神経毒性への感受性の違いが発症リスクに関わっている可能性を示唆しています。当研究室では国際共同研究により,アルツハイマー病患者脳から得た大量の遺伝子情報をシステム生物学により解析し,さらに病態モデル動物を用いた実験的検証から,アルツハイマー病型神経細胞死への脆弱性や頑強性に関わる遺伝子ネットワークの同定を試みています (図1)。本研究の成果は,アルツハイマー病に罹患する危険度や症状の進行の速さに関わる未知の遺伝子群(の組み合わせ)の発見,また神経細胞死を抑止し,アルツハイマー病の進行を止める治療法の開発につながる可能性があります。最新のアルツハイマー病研究に興味をお持ちの方は,飯島までご連絡ください。

図1 統合生物学的手法によるアルツハイマー病発症リスクに関わる遺伝子ネットワークの同定と新規治療薬標的の同定

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研究室メンバー

 当研究室は,飯島と関谷が 2013年9月にアメリカ,フィラデルフィア,トマスジェファーソン医科大学から赴任し,アルツハイマー病発症機序の全体像の解明を目指した基礎研究を展開しています。主要プロジェクトとしては,患者脳由来の遺伝子情報をシステム生物学の手法で解析し,さらにモデル動物による実験的検証を行うことで,アルツハイマー病型神経変性への感受性に関わる遺伝子ネットワークの同定を試みる研究を行っています。2014年4月に東北大学医学系研究科より榊原 博士が, 2015年1月に九州大学より藤崎 修士(名古屋市立大学大学院薬学研究科博士後期課程に入学), 2017年5月に首都大学東京より権 博士が加わり現在に至ります。異なる視点を持つ5人が,アルツハイマー病発症機序の複雑な階層性を遺伝子ネットワークのレベルで読み解くことに挑戦しています。

 

飯島 浩一 (室長): Koichi M. Iijima, Ph.D. 

関谷 倫子 (研究員): Michiko Sekiya, Ph.D. 

榊原 泰史 (研究技術員): Yasufumi Sakakibara, Ph.D. 

権 秀明(流動研究員):Xiuming Quan, Ph.D.

藤崎 尚規 (名古屋市立大学院薬学系研究科 D3): Naoki Fujisaki, M.S. 

近松 幸枝(研究補助員):Sachie Chikamatsu, M.S.

 

 

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自己紹介(飯島 浩一)

 アルツハイマー病の進行を止める治療法の開発を目標に,アルツハイマー病の発症機序を遺伝子ネットワークの変化として読み解く最先端の研究を進めています。患者脳由来の膨大な遺伝子データからアルツハイマー病発症機序を解読する,という私達の挑戦に興味をお持ちの方は,飯島浩一までご連絡ください。

連絡先

飯島浩一 (Koichi M. Iijima)
電話:0562-46-2311(内線7505/6408)
E-mail: iijimakm (at) ncgg.go.jp

 

経歴 

名古屋出身
愛知県立旭丘高等学校卒業
学士 (B. S.) 東京大学薬学部 (The University of Tokyo), 1996 
博士 (Ph. D.) 東京大学大学院薬学系研究科 (The University of Tokyo), 2001
博士研究員 (Postdoctoral Fellow) Cold Spring Harbor Laboratory, New York, USA, 2001-2006


独立准教授 (Assistant Professor & Laboratory Head) Thomas Jefferson University, Department of Neuroscience, Philadelphia, USA 2006-2013

国立長寿医療研究センター 認知症先進医療開発センター アルツハイマー病研究部 発症機序解析研究室 室長(Principal Investigator & Laboratory Head) NCGG CAMD 2013-

名古屋市立大学薬学部 大学院薬学系研究科 客員准教授(Visiting Associate Professor) Graduate School of Pharmaceutical Sciences, Nagoya City University 2013-

名古屋市立大学薬学部 大学院薬学系研究科へのリンク(外部)このリンクは別ウィンドウで開きます

加齢病態制御学講座へのリンク(外部)このリンクは別ウィンドウで開きます

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研究プロジェクト

当研究室では以下の研究を進めています。

 

1)アルツハイマー病発症機構の解明と新規治療薬標的の探索

 これまでにアルツハイマー病(AD)の予防・治療法の開発を目指した数多くの研究が展開されてきた。しかし,未だ有効な治療法は確立されておらず,その発症機序にも不明な点が多い。その理由の一つとして,アルツハイマー病の発症には多くの遺伝的・環境的な要因,さらにそれらの相互作用が複雑に関与しているため,原因となる因子を同定することが難しいことが挙げられる。近年,次世代シーケンサー等の技術革新によりAD患者由来の検体を用いた網羅的なゲノム解析と遺伝子発現解析が可能となった。さらにそれらのビックデータを世界中から集積し,分析・活用する基盤も整えられ,AD発症の過程を遺伝子発現ネットワークの変化として再構築しようとする試みがなされている。この膨大なAD患者脳由来の遺伝子発現データの中には,ADの発症機序を読み解くための重要な情報が含まれている。しかし,これら遺伝子ネットワークは神経変性の進んだ死後脳から構築されたため,そこにはAβの蓄積から神経変性に至る様々な変化(神経変性が惹起される原因,神経変性の過程,さらに神経変性の結果)が混在していると予想され,それらを読み解くことがAD基礎研究における重要な課題の一つである。

 本研究では, 米国との国際共同研究による最新のシステム生物学の手法に(Zhang, B. et. al. Cell 2013, Wang, M. et. al. Genome Med. 2016),ADモデル動物(Iijima, K. et. al. PNAS 2004, Saito, T. et. al. Nat Neurosci. 2014)由来の遺伝子発現データと実験的検証を融合させることで,AD患者脳の中で機能的なつながりを持つと考えられる遺伝子群(遺伝子共発現ネットワーク)の中から,AD型神経変性への感受性に関わる遺伝子ネットワークを同定する(図1)。このような遺伝子ネットワークの中には, 従来の方法では同定されなかったAD病態修飾因子や危険遺伝子が含まれると予想される。さらに,ネットワークを構成する遺伝子群の中から創薬標的候補を同定するために,ネットワーク全体の遺伝子発現に大きな影響を持つ遺伝子をシステム生物学の手法により同定する。これら候補遺伝子については,遺伝学的手法による実験的検証に加えて,それらを標的とした薬剤の開発を治療薬探索研究部と協力して行い,ADにおける神経細胞死を抑止する次世代の治療法開発を目指す (Sakakibara, Y., Sekiya, M., et. al. PLOS Genetics 2018, Sekiya, M., Wang, M. et. al. Genome Med. 2018)。

図1 統合生物学的手法によるアルツハイマー病発症リスクに関わる遺伝子ネットワークの同定と新規治療薬標的の同定

 

2)病態修飾遺伝子の網羅的探索に向けた次世代アルツハイマー病モデル動物開発

 当研究室では,アルツハイマー病モデル動物としてマウスに加えショウジョウバエを用いて研究を進めている。ヒトで見られる生理学的プロセスの多くはショウジョウバエにおいても遺伝子レベルでよく保存されており,また先人たちによる100年以上にわたるショウジョウバエ研究の歴史を通し,数多くの洗練された遺伝学的ツールも整えられてきた。現在の網羅的な医学・生物学研究においてショウジョウバエを用いる一番の利点は,数多くの仮説の検証や先入観なしに行うゲノムワイドな責任遺伝子探索を短期間に低コストで達成でき,データに基づいて効率的にマウス等の哺乳類を用いた研究へ移行できる点にある。実際,当研究室で推進している遺伝子ネットワークの同定作業においても,ショウジョウバエは強力な実験系として活躍している。

 研究室主宰者の飯島は,2004年に世界に先駆けてアルツハイマー病ショウジョウバエモデルを作製し発表した(Iijima, K. et. al. PNAS 2004)。このモデルは当研究室のみならず,世界中の研究者により使用され数多くの論文が発表されてきた。しかしモデル動物の中でヒトの病態を完全に再現することは不可能であり,研究を進めていく中で改良すべき点も多く見えてくる。現在,それらの改良点を取り入れた次世代アルツハイマー病モデルショウジョウバエを開発しており,このモデルを用いたアルツハイマー病新規病態修飾因子の網羅的探索を進めている。

 

3)微小管結合タンパク質タウの異常代謝開始点の解明と創薬標的の探索

 微小管結合タンパク質タウは,ADや前頭側頭型認知症など多くの加齢依存性神経変性疾患脳で異常な修飾を受け蓄積し,神経細胞死を引き起こすと考えられている。しかし,タウの凝集・蓄積,毒性の獲得,神経細胞死という一連の過程の中でも,タウの異常代謝がどのようにして始まるのかは不明である。また,タウの異常代謝の開始点を明らかにすることで,タウが引き起こす神経変性を防ぐための最も効果的な創薬標的が同定できる可能性がある。

 疾患脳で蓄積しているタウは多くの箇所でリン酸化されているが,それらの中でも微小管結合ドメイン内の262番目,356番目のSer残基(Ser262,Ser356)でのリン酸化は,タウの異常の異常代謝の初期におきることが報告されていた。これまでに私たちの研究グループは,Ser262,Ser356でのタウのリン酸化によって微小管から遊離したタウが分解されずに安定化すること,さらにこれらのリン酸化を阻害することでタウの蓄積と神経変性を抑制できることを報告してきた(Ando, K. et. al. PLOS Genetics 2016 他)。本研究では,AD発症機序においてSer262,Ser356リン酸化タウが生成される過程,及びSer262,Ser356リン酸化タウが安定化される分子機構に焦点をあてて研究を進めている。本研究は,アルツハイマー病発症機序の一端を明らかにするとともに,タウ異常代謝の開始点において毒性を持つタウを特異的に分解・除去するための新規治療薬開発につながると期待される。

 

4)生体内ストレス応答制御システムから見た加齢性変性疾患の理解と治療法開発への応用

 全ての細胞には,内部・外部からの多種多様なストレスに対抗するための様々な防御機構が備わっている。これらの防御機構,ストレス応答系は生物が進化を遂げる過程で自然淘汰を受ながら,現在の洗練された形になったと考えられる。しかし自然淘汰の際に問題とされるのは,個体発生の時期から生殖を行うまでの比較的短い期間であり,長期に渡る慢性的なストレスに対してストレス応答系は最適化されていない可能性も考えられる。

 多くの加齢依存的な変性疾患においては,変性タンパク質の蓄積等が慢性的なストレス源となり発症に至る。一方で,ストレス応答系は,慢性的にストレスが継続した場合,ストレスを抱える細胞を生体内から除去するように働く。これは発生の過程で生じた間違いや,ウイルス等が感染した細胞の除去等,個体の生存にとって非常に重要な仕組みである。しかし,加齢依存的な変性疾患においては,細胞を除去することが組織の破壊と病態の増悪化につながる可能性がある。

 私たちは,このパラドックスが健常から疾患への転換点になっていると考え,生体内におけるストレス応答制御機構を時間軸から明らかにすることで,加齢依存的変性疾患の発症機序を理解できるのではないかと考えている。また一方で,ストレス応答系を構成する因子の中から,疾患に対し保護的作用をもつ最小単位を抽出することができれば,ストレス応答系全体を活性化することなく慢性変性疾患の治療に利用できる可能性もある。私たちは様々なストレスシグナリングの中でも,タンパク質の異常蓄積により引き起こされる小胞体ストレスに注目し,慢性ストレス下における生体内での小胞体ストレス応答の制御機構,さらに小胞体関連タンパク質分解に必要な最小単位とその分子機序に焦点を当て研究を進めている(Sekiya, M. et al., Developmental Cell, 2017)。

 

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研究業績

1. Sakakibara, Y., Sekiya, M., Saito, T., Saido, T.C. & Iijima, K.M. (2018) Cognitive and emotional alterations in App knock-in mouse models of Aβ amyloidosis. BMC Neurosci., 2018 Jul 28;19(1):46. doi: 10.1186/s12868-018-0446-8.

2. Chiku, T., Hayashishita, M., Saito, T., Oka, M., Shinno, K., Ohtake, Y., Shimizu, S., Asada, A., Hisanaga, S., Iijima, K.M., & Ando, K. (2018) S6K/p70S6K1 protects against tau-mediated neurodegeneration by decreasing the level of tau phosphorylated at Ser262 in a Drosophila model of tauopathy. Neurobiol Aging., in press

3. 飯島浩一,関谷倫子 (2018) アルツハイマー病の発症機序研究〜TREM2/TYROBPから見えてきたアルツハイマー病発症機序〜 Animus 2018 No.96 p.13-17

4. Sekiya, M.*, Wang, M.*, Fujisaki, N., Sakakibara, Y., Quan, X., Ehrlich, M.E., De Jager, P.L., Bennett, D.A., Schadt, E.E., Gandy, S., Ando, K., Zhang, B., & Iijima, K.M. (2018) Integrated biology approach reveals molecular and pahological interactions among Alzheimer's Aβ42, Tau, TREM2, and TYROBP in Drosophila models. Genome Med., 2018 Mar29;10(1):26., *Co-first authors

5. Sakakibara, Y.*, Sekiya, M.*, Fujisaki, N., Quan, X., & Iijima, K.M. (2018) Knockdown of wfs1, a fly homolog of Wolfram syndrome 1, in the nervous system increases susceptibility to age- and stress-induced neuronal dysfunction and degeneration in Drosophila. PLOS Genetics, 14(1): e1007196., *Co-first authors

6. Satoh, A. & Iijima, K.M. (2018) Roles of tau pathology in the locus coeruleus (LC) in age-associated pathophysiology and Alzheimer’s disease pathogenesis. (Review) Brain Research, 2017 Dec 21. pii: S0006-8993(17)30562-0. doi: 10.1016/j.brainres.2017.12.027

7. Sekiya, M., Maruko-Otake, A., Hearn, S., Fujisaki, N., Sakakibara, Y., Suzuki, E., Ando, K. & Iijima, K.M. (2017) EDEM function in ERAD protects against chronic ER proteinopathy and age-related physiological decline in Drosophila. Developmental Cell, 41 (6) 652-664. e5, 19 June 2017          

8. Oka, M., Fujisaki, N.,Maruko-Otake, A., Ohtake, Y., Shimizu, S., Saitoh T., Hisanaga, S., Iijima, K.M. & Ando, K. (2017) Ca2+/calmodulin-dependent protein kinase II promotes neurodegeneration caused by tau phosphorylated at Ser262/356 in a transgenic Drosophila model of tauopathy. J. Biochem., DOI: https://doi.org/10.1093/jb/mvx038

9. 岡未来子, 飯島浩一, 安藤香奈絵 (2017) 神経細胞内のミトコンドリア局在異常と認知症, 実験医学, 認知症: 発症前治療のために解明すべき分子病態は何か?, Vol. 35, No.12, p182-p185

10. Ando, K., Oka, M., Ohtake, M., Hayashishita, M., Shimizu,S., Hisanaga, S. & Iijima, K.M. (2016) Tau phosphorylation at Alzheimer's disease-related Ser356 contributes to tau stabilization when PAR-1/MARK activity is elevated. Biochem Biophys Res Commun, 478(2):929-34. doi:10.1016/j.bbrc.2016.08.053. Epub 2016 Aug 9

11. 関谷倫子,飯島浩一 (2016) 統合生物学的手法によるアルツハイマー型神経細胞死の機序解明とその抑止法, Dementia Japan, 30巻, 2号, 246-256

12. Ando, K., Maruko-Otake, A., Otake, Y., Sekiya, M. & Iijima, K.M. (2016) Stabilization of microtubule-unbound tau via tau phosphorylation at Ser262/356 by Par-1/MARK contributes to augmentation of AD-related phosphorylation and Aβ42-induced tau toxicity. PLOS Genetics, 12(3): e1005917

13. 関谷倫子, 飯島浩一 (2016) システム生物学を用いてアルツハイマー病を遺伝子ネットワークから読み解く(総説), ファルマシア, Vol. 52 No. 2, p121-126

14. Ando, K., Suzuki E. Hearn, A., Sekiya, M., Maruko-Otake, A. & Iijima, K.M. (2015) Electron microscopy of the brains of Drosophila models of Alzheimer's disease, Neuromethods, Transmission Electron Microscopy Methods for Understanding the Brain, Springer, DOI 10.1007/7657_2015_75

15. Mendoza, J., Sekiya, M., Taniguchi, T., Iijima, M.K., Wang, R., and Ando, K. (2013) Global Analysis of Phosphorylation of Tau by the Checkpoint Kinases Chk1 and Chk2 in vitro, Journal of Proteome Research, 12(6):2654-65

16. Iijima-Ando, K., Sekiya, M., Maruko-Otake, A., Ohtake, Y., Suzuki, E., Lu, B., and Iijima, K.M. (2012) Loss of axonal mitochondria promotes tau-mediated neurodegeneration and Alzheimer's disease-related tau phosphorylation via PAR-1, PLOS Genetics, 8(8): e1002918

17. Iijima, K. and Iijima-Ando, K. (2011) Transgenic Drosophila models of Alzheimer's amyloid-beta 42 toxicity, Handbook of Animal Models in Alzheimer's Disease: G. Casadesus (Ed.), IOS Press., 89-106

18. Iijima, K., Gatt, A. and Iijima-Ando, K. (2010) Tau Ser262 phosphorylation is critical for Abeta42-induced tau toxicity in a transgenic Drosophila model of Alzheimer's disease, Hum. Mol. Genet., 19:2947-57. Epub 2010 May 12

19. Iijima-Ando, K., Zhao, L., Gatt, A., Shenton, C., and Iijima, K. (2010) A DNA damage-activated checkpoint kinase phosphorylates tau and enhances tau-induced neurodegeneration, Hum. Mol. Genet., 19: 1930-1938

20. Iijima, K., Zhao, L., Shenton, C., and Iijima-Ando, K. (2009) Regulation of energy stores and feeding by neuronal and peripheral CREB activity in DrosophilaPLOS ONE, 4(12): e8498

21. Iijima-Ando, K. and Iijima, K. (2009) Transgenic Drosophila models of Alzheimer's disease and tauopathies, (review article), Brain Struct. Funct., 214(2-3):245-62, Epub 2009 Dec 5

22. Iijima-Ando, K., Hearn, S.A., Shenton, C., Gatt, A., Zhao, L. and Iijima, K. (2009) Mitochondrial mislocalization underlies Abeta42-induced neuronal dysfunction in a Drosophila model of Alzheimer's disease, PLOS ONE, 4(12): e8310 

23. Lee, K-S., Iijima-Ando, K., Iijima, K., Lee, W-J., Lee, J.H., Yu, K., and Lee, D-S. (2009) JNK/FOXO-mediated neuronal expression of fly homologue of Peroxiredoxin II reduces oxidative stress and extends lifespan in DrosophilaJ. Biol. Chem., 284, 29454-61

24. Iijima, K., Iijima-Ando, K., and Zhong, Y. (2009) Drosophila model of Alzheimer's amyloidosis, Chapter 14, Handbook of Behavior Genetics, Springer

25. Chiang, H., Iijima, K., Hakker, I., and Zhong, Y. (2009) Distinctive roles of different beta-amyloid 42 aggregates in modulation of synaptic functions. FASEB J, 23(6):1969-77

26. Iijima, K., and Iijima-Ando, K. (2008) Drosophila models of Alzheimer amyloidosis; the challenge of dissecting the complex mechanisms of toxicity of amyloid-beta 42. (Review article) Journal of Alzheimer Disease, 15(4):523-40

27. Iijima-Ando, K., Hearn, S.A., Granger, L., Shenton, C., Gatt, A., Chiang, H.C., Hakker, I., Zhong, Y., and Iijima, K. (2008). Overexpression of Neprilysin Reduces Alzheimer Amyloid beta-42 (Abeta42)-induced Neuron Loss and Intraneuronal Abeta42 Deposits but Causes a Reduction in cAMP-responsive Element-binding Protein-mediated Transcription, Age-dependent Axon Pathology, and Premature Death in Drosophila.  J. Biol. Chem. 283, 19066-19076

28. Iijima, K., Chiang, H. C., Hearn, S. A., Hakker, I., Gatt, A., Shenton, C., Granger, L., Leung, A., Iijima-Ando, K., and Zhong, Y. (2008) Abeta42 mutants with different aggregation profiles induce distinct pathologies in DrosophilaPLOS ONE 3, e1703

29. Sano, Y., Nakaya, T., Pedrini, S., Furukori, K., Iijima-Ando, K., Iijima, K., Mathews, P.M., Itohara, S., Gandy, S, and Suzuki, T. (2006) Physiological mouse brain amyloid-beta levels are not related to the phosphorylation state of threonine-668 of Alzheimer APP. PLOS ONE, 1, e51

30. Iijima-Ando, K., Wu, P., Drier, A., Iijima, K. & Yin, J.C.P. (2005) CREB and HSP70 additively suppress polyglutamine-induced toxicity in DrosophilaProc. Natl. Acad. Sci. 102, 10261-6

31. Asaumi, M., Iijima, K., Sumioka, A.,Iijima-Ando, K., Kirino, Y., Nakaya, T. & Suzuki, T. (2005) Interaction of N-terminal acetyltransferase with the cytoplasmic domain of beta-amyloid precursor protein and its effect on Abeta secretion. J. Biochem. (Tokyo). 137(2):147-55

32. Iijima, K., Liu, H-P., Chiang, A-S., Hearn, S. A., Konsolaki, M. & Zhong, Y. (2004) Dissecting the pathological effects of human Abeta40 and Abeta42 in Drosophila: A potential model for Alzheimer disease. Proc. Natl. Acad. Sci. 101, 6623-6628

33. Taru, H., Iijima, K., Hase, M., Kirino, Y., Yagi, Y., & Suzuki, T. (2002) Interaction of Alzheimer beta-Amyloid Precursor Family Proteins with Scaffold Proteins of the JNK Signaling Cascade. J. Biol. Chem. 277, 20070-78

34. Ando, K., Iijima, K., Elliott, J.L., Kirino, Y., & Suzuki, T. (2001) Phosphorylation-dependent regulation on the interaction of amyloid precursor protein with Fe65 and the production of beta-amyloid. J. Biol. Chem. 276, 40353-61

35. Iijima, K., Ando, K., Takeda, S., Satoh, Y., Seki, T., Itohara, S., Greengard, P., Narin, A.C., Kirino, Y. & Suzuki, T. (2000). Neuron-specific phosphorylation of Alzheimer amyloid precursor protein by Cdk5. J. Neurochem. 75, 1085-91

36. Suzuki, T., Ando, K., Iijima, K., Oguchi, S., Takeda, S. (1999). Phosphorylation of Amyloid Precursor Protein (APP) Family Proteins. Alzheimer's Disease Methods and Protocols, Methods in Molecular Medicine, Vol 32, 271-282

37. Ando, K., Oishi, M., Takeda, S., Iijima, K., Isohara, T., Narin, A.C., Kirino, Y., Greengard, P., & Suzuki, T. (1999). Role of phosphorylation of Alzheimer amyloid precursor protein during neuronal differentiation. J Neurosci. 19, 4421-7

38. Watanabe,T., Sukegawa, J., Sukegawa, I., Tomita, S., Iijima, K., Oguchi, S., Suzuki, T., Nairn, A.C., & Greengard, P. (1999). A 127-kDa protein (UV-DDB) binds to the cytoplasmic domain of the Alzheimer amyloid precursor protein. J. Neurochem. 72, 549-56

39. Iijima, K, Lee, D.S., Okutsu, J., Tomita, S., Hirashima, N., Kirino, Y., & Suzuki, T. (1998) cDNA isolation of Alzheimer amyloid precursor protein from cholinergic nerve terminals of the electric organ of the electric ray. Biochem. J. 330, 29-33

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教育活動

 私たちにとって,将来の認知症研究を牽引する次世代の研究者育成は重要な課題の一つです。当研究室は名古屋市立大学薬学系研究科大学院(外部リンクこのリンクは別ウィンドウで開きます)に加齢病態制御学講座(外部リンクこのリンクは別ウィンドウで開きます)として連携しており,修士また博士の学位取得を目指す学生の方を随時受け入れています。最先端のアルツハイマー病研究に携わってみたい方,またアカデミックなキャリアに進む事を考えている方はご相談ください。海外留学等,卒業後の研究キャリアについても最大限のサポートをします。

連絡先

飯島浩一 (Koichi M. Iijima)

客員准教授 名古屋市立大学大学院薬学系研究科 加齢病態制御学講座 
電話:0562-46-2311(内線7505/6408)
E-mail: iijimakm (at) ncgg.go.jp

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お知らせ・アクセス

募集・見学希望

 当研究室では最新のアルツハイマー病研究を進めながら,次世代の認知症基礎研究を牽引する人材育成に力を入れています。博士研究員また修士や博士の学位取得を目指す方,また研究室見学を希望される方は飯島までお問い合わせください。

連絡先

〒474-8511 愛知県大府市森岡町7-430

国立研究開発法人 国立長寿医療研究センター

飯島浩一 (Koichi Iijima)
電話:0562-46-2311(内線7505/6408)
E-mail: iijimakm (at) ncgg.go.jp

第1研究棟1Fで受付を済ませた後、内線7505/6408にご連絡ください。

 

JR東海道本線 大府駅から

知多バス (大府駅西口にて森岡台行きまたはげんきの郷行き)
「長寿医療研究センター」下車
タクシー 長寿医療研究センターまで約8分

JR武豊線 緒川駅から

東浦町運行バス B 長寿線(緒川駅東口にて長寿医療研究センター行き) 終点下車
タクシー 長寿医療研究センターまで約10分

大府市内から

大府市循環バス 「長寿医療研究センター」下車

東浦町内から

東浦町運行バス 「長寿医療研究センター」下車

 

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